Cinética enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas.

En general, la cinética de una reacción enzimática responde a la ecuación de Michaelis-Menten cuya gráfica representa la variación de la velocidad de una reacción(v) cuando aumenta la concentración de sustrato [S] hasta alcanzar la velocidad máxima (Vmáx).

En toda reacción catalizada por una enzima, si se mantiene constante la concentración de la enzima, la velocidad de la reacción aumenta al aumentar la concentración del sustrato, de forma rápida para concentraciones bajas de sustrato y después más lentamente hasta que la concentración del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentración del mismo, no aumenta la velocidad de la reacción. 

Esto es debido a que la enzima está saturada por el sustrato; es decir, todas las moléculas del enzima están unidas al sustrato formando el complejo E-S (los centros activos de los enzimas están todos ocupados). Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.

La constante de Michaelis-Menten (Km) es un parámetro característico de cada enzima y se define como la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima (cuando v = Vmáx/2, [S[ = Km). Hace referencia a la afinidad de la enzima por el sustrato; así, una enzima con un valor de Km bajo indica que la enzima tiene mucha afinidad por el sustrato, y alcanza una actividad enzimática alta a bajas concentraciones de sustrato.